Atualmente cerca de 9 milhões de pessoas são infectadas e 1,4 milhões morrem de tuberculose no mundo. No Brasil, 71 mil novos casos de tuberculose são registrados a cada ano. Como agravante, há o surgimento de cepas resistentes ou imunes tanto aos tratamentos de primeira linha (isoniazida e rifampicina) quanto aos mais avançados (combinação de fármacos). Um novo alvo que tem sido considerado contra a tuberculose é a arilamina N-acetiltransferase do M. tuberculosis (TBNAT). Essa enzima está envolvida na síntese de ácidos micólicos, componentes essenciais da parede celular bacteriana, entretanto, sua alta semelhança com as NATs humanas torna difícil o planejamento de novos fármacos. Assim, para atingir-se um nível de seletividade adequado é necessário caracterizar os resíduos de aminoácidos presentes no sítio ativo da desta enzima que estão envolvidos no processo de reconhecimento e ligação. Este trabalho teve como objetivo usar ferramentas de bioinformática estrutural para avaliar a interação de substratos e inibidores conhecidos da TBNAT visando caracterizar os resíduos de aminoácidos presentes no sítio ativo desta enzima.